Biomimetische Corrol-, Isocorrol- und Thiacorrolkomplexe als Hämprotein-Kofaktoranaloga

Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit dem Kofaktoraustausch an Hämproteinen. Dabei wird Häm als natürlich vorhandene prosthetische Gruppe gegen häm-analoge Porphyrinoide ausgetauscht. Die so entstandenen neuartigen, biohybriden Hämproteine wurden mit diversen spektroskopischen Methoden untersucht. Im ersten Teil werden die im weiteren Verlauf der Arbeit verwendeten Kofaktoraustausch- und Untersuchungsmethoden etabliert. Als zweiter Schwerpunkt wird die Synthese von biomimetischen Eisen- und Mangancorrolen beschrieben. Die entstandenen Kofaktoranaloga wurden insbesondere auf ihre vorliegenden Oxidations- und Spinzustände hin untersucht. Anschließend wird die Herstellung und Untersuchung von mit diesen Corrolen erzeugten biohybriden Myoglobinsystemen beschrieben. Im Weiteren wird die Synthese und Charakterisierung von Metalloisocorrolen behandelt. Es wurden templatinduzierte Synthesewege zu meso-disubstituierten Alkylisocorrolen entwickelt. Die erhaltenen Isocorrolkomplexe wurden strukturell und spektroskopisch untersucht und ihre Eigenschaften mit denen der Porphyrine und Corrole verglichen. Darauf aufbauend wird die Synthese von biomimetischen, propionatsubstituierten Nickel- und Kupferisocorrolen beschrieben. Als letzter Teil steht die Synthese und Charakterisierung eines biomimetischen Eisenthiacorrols im Fokus. Dieses wurde strukturell und spektroskopisch untersucht. Durch Rekonstitution von Apo-Myoglobin mit dem biomimetischen Eisenthiacorrol wurde ein biohybrides Myoglobin hergestellt und intensiv untersucht.